Органические вещества клетки. Белки

Живая природа отличается от неживой содержанием химических элементов – органогенов, которые составляют около 98 % массы клеток. Объединяясь вместе, химические элементы образуют различные неорганические и органические соединения.

Важные термины:

Полимер – это сложные вещества, молекулы которых построены из множества повторяющихся элементарных звеньев.

Мономер – повторяющееся звено полимера.

Конформация – пространственная структура молекулы

Среди органических веществ клетки белки стоят на первом месте как по количеству (10-12% от общей массы клетки), так и по значению.

Белки – линейные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Живыми организмами используется 20 аминокислот, хотя их существует значительно больше. В состав любой аминокислоты входит:

● аминогруппа (-NH₂), обладающая основными свойствами;

● карбоксильная группа (-СООН), имеющая кислотные свойства.

Строение аминокислоты

Связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксилом другой называется пептидной.

Белки представляют собой полипептиды, содержащие десятки и сотни аминокислот. Несмотря на скудность выбора аминокислот (всего 20 штук) огромное разнообразие белков обеспечивается за счет различных комбинаций этих аминокислот друг с другом.

Уровни организации белков

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы – конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации:

Первичная структура – полипептидная цепь, в которой аминокислоты расположены линейно и соединены ковалентно-пептидными связями.

Т. к. аминокислоты – заряженные молекулы, то долго в виде простой линейной молекулы белок существовать не может и образует следующий уровень структуры.

Вторичная – полипептидная цепь закручивается в спираль, формируется α-спираль или β-складчатый слой.

Удерживается структура уже не такими устойчивыми, как пептидные, водородными связями.

Третичная представляет из себя глобулу.

За формирование глобул отвечают слабые нековалентные связи (водородные, гидрофобные, ионные). Иногда для лучшей стабильности могут образовываться ковалентные связи между SH-группами аминокислоты цистеина (S-S-связи). Количество аминокислот, а также порядок их расположения в полипептидной цепочке специфичны для каждого белка. Следовательно, особенности третичной структуры белка определяются его первичной структурой.

! Биологическую активность белок проявляет только в виде третичной структуры.

Поэтому замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке может привести к изменению конфигурации белка и к снижению или утрате его биологической активности.

Четвертичная структура – несколько соединенных вместе глобул.

Благодаря объединению нескольких глобул вместе появляется возможность включать в молекулу не белковые структуры, из-за чего по составу белки делятся на два основных класса – простые и сложные.

Простые белки состоят только из аминокислот.

Сложные белки включают в себя аминокислоты и ещё какое-нибудь вещество. Например, это могут быть нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), Ме (металлопротеиды), Р (фосфопротеиды).

Не все белки имеют четвертичную структуру. Яркий пример белка с четвертичной структурой – гемоглобин. Это комплекс из четырех глобул (=субъединиц), и только в такой форме он способен присоединять и транспортировать О₂.

Четвертичная структура гемоглобина

Функции белков

● Одна из важнейших – строительная функция (структурная): белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внутриклеточных структур.

● Исключительно значение имеет ферментативная (каталитическая) роль белков. Ферменты ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в 10 и 100 миллионов раз. Иногда для их работы нужны коферменты (либо металлы, либо коферменты – витамины).

● Двигательная функция обеспечивается специальными сократительными белками (актин, миозин). Эти белки участвуют во всех видах движений, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у животных, движение листьев у растений и др.

● Регуляторная. Некоторые гормоны, регулирующие обменные процессы в организме, имеют белковое происхождение: инсулин, глюкагон, адренокортикотропный гормон (АКТГ).

● Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, гемоглобин присоединяет кислород) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к тканям и органам тела.

● Защитная функция выражается в форме выработки особых белков, называемых антителами, в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или клеток. Антитела связывают и обезвреживают чужеродные вещества.

● Рецепторная. На поверхности мембраны белки образуют многочисленные рецепторы, которые, соединяясь с гормонами, приводят к изменению обмена веществ в клетке. Таким образом гормоны реализуют воздействие на клетки органов-мишеней.

● При недостаточном питании белки выступают в качестве источников энергии. При полном расщеплении 1г белков выделяется 17,6 кДж (4,2 ккал).

Особые свойства белков

Денатурация – потеря белком своей нативной (естественной) пространственной структуры.

Пример: свертывание белка яйца при его варке.

Причины:

повышенные температуры,

изменение кислотности до экстремальных значений,

добавление гидрофобных агентов,

увеличение концентрации солей.

Денатурация бывает обратимой и необратимой. В случае обратимой денатурации (разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур) при возвращении в исходные (нативные) условия пространственная структура белка восстанавливается. При варке яйца мы имеем дело с необратимой денатурацией (разрушение первичной структуры) когда исходную (нативную) структуру восстановить уже практически невозможно.

Интернет-энциклопедия по школьным предметам от Maximum Education. Учебник поможет решить домашнее задание, подготовиться к контрольной и вспомнить прошлые темы.

Органические вещества клетки. Белки